2. Каталитический процесс s  p осуществляется по механизму

2. Реакция йодида N─метил─7─цетоксихинолина, катализируемого ацетилхолинэстеразой ингибируется субстратом с образованием неактивного комплекса ES₂. Определите значения К_M, r_m и KS₂.

3. Определить из приведенных ниже данных тип ингибирования глутаматдегидрогеназы салицилатом, концентрация которого составляет 40 ммоль⋅л^-1 и поддерживается постоянной. Вычислите кинетические параметры и константу диссоциации фермент – ингибиторного комплекса.

1. Получите кинетическое уравнение для процесса ферментативного катализа, в котором участвуют два промежуточных компонента:

2. Каталитический процесс S  P осуществляется по механизму:

Определите скорость реакции в начальный момент времени (r₀) при концентрации субстрата и фермента [S]₀ и [E]₀.

3. Реакция выделения водорода из воды под воздействием сильного восстановителя катионрадикала метилвиологена (S) катализируется ферментом гидрогеназой по схеме:

Напишите выражение для скорости выделения водорода и рассчитайте значение, найдите порядок реакции по S, E и Н⁺ при условии, что K₁=K₂, M^-1, pH_исх; [Е]₀ мол-л*см^–3; [S]₀ М. Оцените константу k₃, зная, что из 100 мл раствора за час выделилось V мл H₂ (P = 760 мм рт. ст.).

Часть II.

1. При добавлении ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса–Ментен, максимальная скорость реакции уменьшилась в x раз, а К_М не изменилась. Предложите схему ингибирования и рассчитайте К₁, если концентрация ингибитора равнялась C моль⋅л^-1.

Дано: x = 5 C = 410-5	Решение:
Найти:	Ответ:

2. Реакция йодида N─метил─7─цетоксихинолина, катализируемого ацетилхолинэстеразой ингибируется субстратом с образованием неактивного комплекса ES₂. Определите значения К_M, r_m и KS₂.

3. Определить из приведенных ниже данных тип ингибирования глутаматдегидрогеназы салицилатом, концентрация которого составляет 40 ммоль⋅л^-1 и поддерживается постоянной. Вычислите кинетические параметры и константу диссоциации фермент – ингибиторного комплекса.

1. Получите кинетическое уравнение для процесса ферментативного катализа, в котором участвуют два промежуточных компонента:

2. Каталитический процесс S  P осуществляется по механизму:

Определите скорость реакции в начальный момент времени (r₀) при концентрации субстрата и фермента [S]₀ и [E]₀.

3. Реакция выделения водорода из воды под воздействием сильного восстановителя катионрадикала метилвиологена (S) катализируется ферментом гидрогеназой по схеме:

Напишите выражение для скорости выделения водорода и рассчитайте значение, найдите порядок реакции по S, E и Н⁺ при условии, что K₁=K₂, M^-1, pH_исх; [Е]₀ мол-л*см^–3; [S]₀ М. Оцените константу k₃, зная, что из 100 мл раствора за час выделилось V мл H₂ (P = 760 мм рт. ст.).

Часть II.

1. При добавлении ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса–Ментен, максимальная скорость реакции уменьшилась в x раз, а К_М не изменилась. Предложите схему ингибирования и рассчитайте К₁, если концентрация ингибитора равнялась C моль⋅л^-1.

Дано: x = 10 C = 1010-5	Решение:
Найти:	Ответ:

2. Реакция йодида N─метил─7─цетоксихинолина, катализируемого ацетилхолинэстеразой ингибируется субстратом с образованием неактивного комплекса ES₂. Определите значения К_M, r_m и KS₂.

3. Определить из приведенных ниже данных тип ингибирования глутаматдегидрогеназы салицилатом, концентрация которого составляет 40 ммоль⋅л^-1 и поддерживается постоянной. Вычислите кинетические параметры и константу диссоциации фермент – ингибиторного комплекса.

1. Получите кинетическое уравнение для процесса ферментативного катализа, в котором участвуют два промежуточных компонента:

2. Каталитический процесс S  P осуществляется по механизму:

Определите скорость реакции в начальный момент времени (r₀) при концентрации субстрата и фермента [S]₀ и [E]₀.

3. Реакция выделения водорода из воды под воздействием сильного восстановителя катионрадикала метилвиологена (S) катализируется ферментом гидрогеназой по схеме:

Напишите выражение для скорости выделения водорода и рассчитайте значение, найдите порядок реакции по S, E и Н⁺ при условии, что K₁=K₂, M^-1, pH_исх; [Е]₀ мол-л*см^–3; [S]₀ М. Оцените константу k₃, зная, что из 100 мл раствора за час выделилось V мл H₂ (P = 760 мм рт. ст.).

Часть II.

1. При добавлении ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса–Ментен, максимальная скорость реакции уменьшилась в x раз, а К_М не изменилась. Предложите схему ингибирования и рассчитайте К₁, если концентрация ингибитора равнялась C моль⋅л^-1.

Дано: x = 2 C = 210-5	Решение:
Найти:	Ответ:

2. Определить тип ингибирования, константу Михаэлиса, константу диссоциации комплекса фермент – ингибитор и величину предельной скорости в реакции окисления N-метилглутамата, катализируемой N─метилглутаматдегидрогеназой в присутствии ингибитора α-кетоглутарата по следующим данным: [I]₀ = 0 и [I]₀ = 3 ммоль⋅л^-1.

3. Пара─нитроанилид N─бензоил─N─аргинина является одновременно и субстратом и ингибитором гидролиза, катализируемого протеалитическим ферментом бактериального происхождения. При избыточных концентрациях субстрата образуется неактивный комплекс фермента с двумя молекулами субстрата ES₂. Используя экспериментальные данные, определите значения К_М, k_кат и KS₂.