Биохимия бірнеше салаларды құрайды
жүктеу/скачать 22,3 Kb.
|
биохимия 11
1543935704 (1), Презентация Microsoft PowerPoint, Карбон кышкылы
- Бұл бет үшін навигация:
- Үшіншілік құрылымы
- Төртінші реттік құрылым.
| Бірінші реттік құрылым.Бұл амин қышқылдарының белгілі бір ретпен өзара байланысып, полипептид тізбегін түзуі. Бірінші реттік құрылымды пептидтік байланыс қамтамасыз етеді.
Екінші реттік құрылымы— полипептид тізбегінің оралып, шумақталып спираль немесе белгілі бір конформация түзу тәсілі. Бұл полипептид тізбегінің жеке бөліктерінің арасында сутектік байланыстардың түзілуі нәтижесінде пайда болады. Екінші реттік құрылымды сутектік байланыстар қамтамасыз етеді. Үшіншілік құрылымы – ең күрделі құрылым. Осы деңгейде белоктың жоғары кеңістіктік құрылымы конформациясы қалыптасады. Үшінші реттік құрылым полипептид тізбегінде пролин, оксипролин, глицин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Үшінші реттік құрылым екі пішінде болуы мүмкін: глобулярлы және фибриллярлы. Үшінші реттік құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық және гидрофобты байланыстармен қалыптасады.Үшінші реттік құрылым түзілуі кезінде амин қышқылдарының гидрофобты радикалдары белок молекуласының ішіне қарай жымырылып, ал гидрофильді радикалдары сыртқы бетіне орналасады. Термодинамика тұрғысынан қарағанда мұндай конфигурация өте қолайлы болып саналады. Үшінші реттік құрылым түзу кезінде белок молекуласы оралып, шиыршықталып жинақталады. Осы кезде қайталанбайтын жоғары спецификалық, жеке белок молекуласына ғана тән конформация түзіледі. Төртінші реттік құрылым.Бұл құрылым бірнеше полипептидтік тізбектен тұратын белок молекуласына тән. Әрбір полипептидтік тізбектің бірінші, екінші, үшінші деңгейдегі құрылымы бар. Осының нәтижесінде бір функционалды қызмет атқаратын макромолекулярлық комплекс түзіледі. Осы косплексті түзетін полипептидтік тізбекті суббірлік деп атайды. Төртінші деңгейдегі құрылымды иондық, сутектік, дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді. Амин қышқылдарының дезаминденуі кезінде олардан амин тобы - NH2 үзіліп, аммиакқа NH3 айналады. Аммиактан басқа дезаминдену реакциялар нəтижесінде окси-, кето- жəне май қышқылдары түзілуі мүмкін. Бұл өнімдер кейін көмірсулар, липидтер басқа қосылыстар синтезіне жұмсалуы ықтимал. Дезаминдену процесінің төрт жолы бар: 1. Тотықсыздана дезаминдену: 2. Гидролиттік дезаминдену: 3. Молекула ішілік дезаминдену: 4. Тотыға дезаминдену: Тотыға дезамидену бауырда, бүйректе жүреді. Реакция нəтижесінде α-кетоқышқылдар жəне аммиак түзіледі. Реакцияны НАД+ (НАДФ) тəуелді дегидрогеназа немесе флавин тəуелді оксидаза катализдейді. Тотыға дезаминдену процесі екі сатыда өтеді. Бірінші сатыда, амин қышқылдары сутек ионын бөліп, дегидрленеді. Сутек ионын қосып алатын акцептор рөлінде ФМН, ФАД немесе НАД+ болады. Түзілетін өнім - имин қышқылы. Келесі сатыда имин қышқылы гидролиттік жолмен аммиак пен кетоқышқыл түзеді. Амин қышқылдары оксидазаларының рН оптимумы 10-ға тең (сілтілік орта). Амин қышқылдарынның дезаминдену процестерінің ішінде маңыздысы: глутамин қышқылыныңглутаматдегидрогеназа мен (ГДГ) дезаминденуі. ГДГ-нің коферменті (немесе сутек акцепторы) қызметін атқаратын НАД+ немесе НАДФ+ глутаматдегидрогеназамен дезаминдеу қайтымды реакция, яғни ГДГ ферменті дезаминдену процесімен қатар қайта аминдеу процесін катализдейді. 2. Амин қышқылдарын трансаминдеу. Амин қышқылдарынан кетоқышқылдарға амин (-NH2 ) тобын көшіру реакциясын трансаминдеу дейді. Бұл реакцияны 1937 ж. ашқан А. Браунштейн мен М. Крицман. Барлық тірі ағзалар үшін бұл əмбебап реакция болып келеді. Реакцияны катализдейтін ферменттерді аминотрансфераза немесе трансаминаза деп атайды. Барлық аминотрансфераза ферменттерінің коферменті пиридоксаль – 5фосфат (ПФ); Трансаминдеу реакциясы екіжақты функция атқарады: - амин қышқылынан амин тобын үзіп, басқа қосылыстарға көшіреді, бұл оның катаболиттік функциясы. - α-кетоқышқылдардан қайта аминдеу нəтижесінде жаңа амин қышқылын синтездеу, бұл оның анаболиттік функциясы. Осы процесті А. Браунштейн трансаминдеу деп атады. Трансаминдеу жолымен пируваттан аланин, оксалоацетаттан аспарагин қышқылы, α-кетоглутараттан глутамин қышқылы түзіледі. Трансаминацияға қатысатын аминқышқылдары монокарбон қосылыстары болуы мүмкін. Зертханалық зерттеулер барысында аспарагин мен глутаминді кето қышқылдарымен трансаминациялау жануарлардың тіндерінде жүретіні анықталды. Трансаминазалардың коферменті болып табылатын пиридоксальфосфат амин тобын тасымалдауға белсенді қатысады. Өзара әрекеттесу процесінде одан пиридоксамин фосфаты түзіледі. Мұндай процестің катализаторы ферменттер: оксидаза, пиридоксаминаза. жүктеу/скачать 22,3 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|